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梁艳萍

作品数:7 被引量:73H指数:6
供职机构:武汉工业学院化学与环境工程学院更多>>
发文基金:湖北省自然科学基金国家自然科学基金武汉市科技攻关计划项目更多>>
相关领域:轻工技术与工程医药卫生更多>>

文献类型

  • 6篇期刊文章
  • 1篇学位论文

领域

  • 4篇轻工技术与工...
  • 3篇医药卫生

主题

  • 7篇蛋白
  • 7篇胶原
  • 7篇胶原蛋白
  • 6篇草鱼
  • 3篇鱼鳞
  • 3篇鱼皮
  • 3篇生物学
  • 3篇生物学性能
  • 2篇胶原海绵
  • 1篇性能研究
  • 1篇鱼骨
  • 1篇鱼皮胶
  • 1篇鱼皮胶原
  • 1篇鱼皮胶原蛋白
  • 1篇体外
  • 1篇凝胶
  • 1篇皮胶原
  • 1篇皮胶原蛋白
  • 1篇自组装
  • 1篇自组装行为

机构

  • 5篇华中科技大学
  • 5篇武汉工业学院
  • 2篇武汉轻工大学

作者

  • 7篇梁艳萍
  • 6篇汪海波
  • 5篇汪海婴
  • 3篇张寒俊
  • 3篇李云雁
  • 3篇王敏
  • 2篇刘良忠
  • 2篇周坚
  • 1篇王忠稳
  • 1篇方成
  • 1篇王艳

传媒

  • 2篇食品科学
  • 2篇水产学报
  • 1篇功能材料
  • 1篇华中科技大学...

年份

  • 2篇2013
  • 4篇2012
  • 1篇2011
7 条 记 录,以下是 1-7
排序方式:
乌鳢和草鱼鱼皮胶原蛋白的提取与理化性能分析被引量:11
2013年
以草鱼鱼皮和乌鳢鱼皮为原料,提取并分离纯化酸溶性胶原蛋白和酶溶性胶原蛋白,在此基础上通过胶原蛋白的结构鉴定、热稳定性分析和体外酶降解性能分析系统比较两种胶原蛋白在分子结构和理化性能上的异同点并与哺乳动物来源的猪皮胶原蛋白相比较。结果表明:提取所得的5种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原;不同提取来源的胶原蛋白具有相似的二级结构,但其在氨基酸组成、蛋白质一级结构等方面仍存在显著的差异性;差示扫描量热仪(DSC)分析结果表明:5种胶原蛋白的热变性温度分别为:猪皮酶溶性胶原蛋白(PSC)41.58℃、草鱼酸溶性胶原蛋白(ASC)35.62℃、草鱼鱼皮PSC 35.81℃、乌鳢鱼皮ASC 33.85℃和乌鳢鱼皮PSC 34.06℃;体外酶降解性能的分析结果表明:几种胶原蛋白样品的酶降解率依次为乌鳢鱼皮PSC>草鱼鱼皮PSC>乌鳢鱼皮ASC>草鱼鱼皮ASC>猪皮PSC。与草鱼鱼皮和乌鳢鱼皮胶原蛋白相比,猪皮胶原蛋白具有更好的热稳定性和耐酶降解性能。在两种淡水鱼来源的胶原蛋白之间,草鱼鱼皮胶原具有比乌鳢鱼皮胶原更好的热稳定性和酶解稳定性。同时,酸法提取的胶原蛋白比酶法提取的胶原蛋白具有更好的酶解稳定性能。
王忠稳汪海波梁艳萍李云雁王敏汪海婴
关键词:草鱼乌鳢胶原蛋白理化性能
草鱼胶原蛋白的生物学性能及胶原海绵材料的构建
胶原蛋白是生物体内重要的结构蛋白。近年来,胶原蛋白作为生物材料在医学组织工程中的应用日益广泛。本论文以草鱼鱼皮、鱼鳞、鱼骨为原料分别制备酸溶性胶原蛋白(SKA、SCA、BOA)和酶溶性胶原蛋白(SKP、SCP、BOP),...
梁艳萍
关键词:草鱼鱼皮鱼骨胶原蛋白胶原海绵生物学性能
文献传递
交联方法对草鱼皮胶原蛋白海绵性能的影响被引量:8
2013年
为探讨不同交联方法对草鱼皮胶原蛋白海绵材料性能的影响,实验以草鱼鱼皮为原料,提取、纯化胶原蛋白并制备胶原海绵材料。在此基础上,分别用紫外交联、热交联、戊二醛交联以及EDC/NHS交联方法处理胶原海绵,通过测定材料的交联度、热变性温度、拉伸强度和体外抗酶降解性能,比较了不同方法的交联效果。结果发现,提取所得的草鱼皮胶原蛋白为典型的Ⅰ型胶原;经不同方法交联处理后,海绵材料交联度依次为戊二醛(72.0%)>EDC/NHS(32.5%)>热交联(29.9%)>紫外交联(15.6%);与对照胶原材料相比,戊二醛处理后,胶原材料的热变性峰值温度(67.4℃)、最大拉伸强度(125.6 kPa)和体外抗酶降解性能均有显著提升(P<0.05);EDC/NHS处理后,胶原材料的热变性焓显著提升(6.86 J/g),同时材料的拉伸强度(98.6 kPa)和体外抗酶降解性能也得到适度增加(P<0.05)。紫外交联和热交联对草鱼皮胶原材料性能的改善作用比较有限,并可能导致胶原分子的部分变性。红外光谱的分析结果表明,戊二醛处理可导致草鱼皮胶原三螺旋分子内产生新的共价键交联从而使材料性能改善,而EDC/NHS处理主要导致胶原分子间产生新的氢键交联并可提高胶原材料的稳定性。研究表明,戊二醛和EDC/NHS交联能有效提高胶原海绵材料的性能,而热交联和紫外交联对材料性能的改善作用非常有限。
汪海波梁艳萍李云雁王敏方成汪海婴
关键词:草鱼鱼皮胶原蛋白交联
草鱼鱼鳞胶原蛋白的提取及其部分生物学性能被引量:31
2012年
以草鱼鱼鳞为原料,分别提取鱼鳞中的酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),着重开展了其包括热稳定性、体外酶降解性以及胶原海绵材料特性在内的相关研究,并与哺乳动物来源的猪皮胶原(PC)相比较。实验结果表明,制备所得的3种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原并具有完整的三螺旋结构;PC的热变性温度(41.6℃)明显高于ASC(34.8℃)和PSC(35.2℃);3种胶原蛋白的体外酶降解性能受水解酶的种类、胶原蛋白提取方法、胶原蛋白来源、胶原蛋白受热历史以及蛋白的自组装程度影响。胶原蛋白酶、胰蛋白酶和木瓜蛋白酶对淡水鱼胶原均具有不同程度的降解能力,但胶原蛋白酶的降解能力最强;相同条件下,3种胶原蛋白体外酶降解率依次为ASC>PSC>PC;经热变性处理后胶原蛋白的体外酶降解率明显提高而经体外自组装处理后其体外酶降解率均出现不同程度的降低;3种胶原样品冻干后得到的胶原海绵材料具有不同的机械性能和组织结构,ASC和PSC海绵是一种多孔但拉伸承受力较弱的海绵材料,而PC则与之相反。
汪海波梁艳萍汪海婴周坚张寒俊
关键词:草鱼鱼鳞胶原蛋白生物学性能
草鱼鱼鳞胶原蛋白的凝胶性能研究被引量:18
2012年
以草鱼鱼鳞为原料,分别提取鱼鳞中的酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),利用动态流变仪和物性分析仪开展胶原凝胶形成和凝胶性能的相关研究,并与哺乳动物来源的猪皮胶原(PC)相比较。实验结果表明,制备所得的3种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原并具有完整的3螺旋结构;蛋白浓度和体系pH值是影响胶原凝胶形成的重要因素。ASC形成凝胶的临界pH值为4.5,而PSC和PC为5,3种胶原蛋白凝胶形成的临界蛋白浓度均为0.5mg/mL。粘弹性分析和质构分析的实验结果表明,ASC容易形成一种硬度高但脆性大的凝胶,升高温度可导致其凝胶结构发生不可逆的破坏,而PSC和PC更容易形成一种硬度小但韧性好的凝胶,在低于蛋白变性温度的条件下升高温度可以有效提高凝胶硬度;胶原蛋白凝胶质构受蛋白浓度、体系pH值和蛋白的3螺旋结构影响。蛋白浓度越高,体系pH值越接近中性,形成的凝胶硬度越大,但脆性也随之增加;当胶原蛋白因受热而导致其三螺旋结构破坏后,其凝胶形成能力急剧下降。
汪海波汪海婴梁艳萍张寒俊刘良忠
关键词:草鱼鱼鳞胶原蛋白凝胶
鱼源胶原蛋白海绵材料的构建及其生物学性能被引量:11
2012年
目的构建鱼源胶原海绵材料,评价其生物学性能并与哺乳动物来源的胶原海绵材料相比较。方法分别从草鱼鱼皮和猪皮中提取鱼皮酸溶性胶原蛋白(SKA)、鱼皮酶溶性胶原蛋白(SKP)和猪皮酶溶性胶原蛋白(PSP),采用氨基酸组成分析和SDS-PAGE凝胶电泳对胶原蛋白进行结构鉴定;以制备所得的3种胶原蛋白构建柱状胶原海绵材料,采用差式扫描量热仪(DSC)、体外模拟胶原蛋白酶降解、材料拉伸性能分析以及NIH/3T3细胞培养实验评价胶原海绵材料的热稳定性、降解性、生物相容性和材料机械力学性能。结果从鱼皮和猪皮中分离、纯化得到的SKA、SKP和PSP均为典型的Ⅰ型胶原,SKA和SKP的氨基酸组成基本一致,但它们与PSP在氨基酸组成上存在部分差异。SKA和SKP的热变性温度分别为(35.6±0.2)℃和(35.8±0.3)℃,明显低于PSP的热变性温度(41.6±0.3)℃(P<0.05)。与PSP海绵相比,SKA和SKP海绵材料具有更好的耐胶原酶降解能力和材料拉伸强度,但其材料的延展性能低于PSP海绵(P<0.05)。在NIH/3T3培养实验中,3种胶原海绵材料均没有出现抑制细胞生长现象(P>0.05),SKP和PSP在培养48h和96h时展现出促进细胞增殖的能力(P<0.05)。结论鱼源胶原海绵材料在生物学性能上与哺乳动物来源的胶原海绵材料各有优劣,具备应用于生物医学材料领域中的潜在价值。
汪海婴梁艳萍李云雁王敏汪海波
关键词:胶原海绵生物学性能
草鱼鱼鳞胶原蛋白体外自组装行为的研究被引量:7
2011年
以草鱼鱼鳞为原料,分别提取鱼鳞中的酸溶性胶原蛋白(ASC)和胃蛋白酶溶性胶原蛋白(PSC),在对胶原蛋白分子结构表征的基础上,开展鱼鳞胶原蛋白体外自组装行为的研究,并与哺乳动物来源的猪皮胶原(PC)相比较。结果表明:制备所得的3种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原,3种胶原蛋白的分子质量和二级结构较为相似,但氨基酸组成存在一定差异。采用浊度实验的方法观察胶原蛋白的体外自组装行为,结果表明:在合适的温度和pH值条件下,3种胶原蛋白均可产生体外自组装行为,其自组装进程可划分为迟滞段、快速上升段和平稳段3个阶段,其出现时间受溶液pH值的影响;在相同条件下,PC的体外自组装程度最高,其次为鱼鳞PSC和ASC;环境温度、胶原蛋白质量浓度以及蛋白的热变性处理均会不同程度的影响胶原蛋白的体外自组装行为。
梁艳萍王艳汪海波张寒俊周坚刘良忠
关键词:草鱼鱼鳞胶原蛋白自组装
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