王敏
- 作品数：2 被引量：3H指数：1
- 供职机构：内蒙古农业大学食品科学与工程学院乳品生物技术与工程教育部重点实验室更多>>
- 发文基金：内蒙古自治区自然科学基金国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：生物学更多>>
- 短小乳杆菌内蒙古分离株S-层蛋白的普查、鉴定和基因分析
- 2012年
- S-层蛋白(S-layers protein)是位于某些细菌表面的高度有序的具有超微结构的一种外膜蛋白。本试验以蒙古族传统乳制品中分离的短小乳杆菌(Lactobacillus brevis)为材料,应用SDS-PAGE技术对若干乳杆菌进行S-层蛋白的普查,并应用PCR方法克隆出L.brevis的slp基因,对该slp基因进行测序及序列分析。试验结果表明,SDS-PAGE电泳结果显示L.brevis样品在44～55 ku之间出现目的条带,与文献报道的S-层蛋白大小范围一致;PCR方法正确扩增出大小约为1300 bp的slp基因,经DNAStar软件遗传分析发现该基因与鸡乳酸杆菌株(GenBank登录号:AY597266.1)的亲缘关系和遗传距离最近,与其他种类乳酸菌遗传距离也非常相近;经Genetyx生物软件推导出的S-层蛋白大小理论值约为47 ku,具有显著的外膜蛋白的特性。本试验为后续遗传改造等研究工作奠定基础。
- 兰丽魏建民王艳霞王敏满达格日勒图
- 关键词：S-层蛋白克隆与序列分析
- 牛微小隐孢子虫表面抗原CP15基因原核表达及其表达产物的鉴定被引量：3
- 2012年
- 试验旨在构建微小隐孢子虫表面抗原CP15基因原核表达载体并获得重组CP15蛋白。试验以已知重组质粒pMD-CP15为模板,PCR方法扩增出CP15基因片段,并亚克隆到pGEX4T-3,构建了在E.coli BL21中GST融合表达载体pGEX-CP15;经1mmol/L IPTG进行诱导表达获得目的蛋白,其大小采用SDS-PAGE电泳和Western blotting进行鉴定。结果表明,扩增出约390bp的微小隐孢子虫表面抗原CP15基因片段并成功构建pGEX-CP15质粒,表达出分子质量为42ku的融合蛋白,与推导的理论值相符。Western blotting显示该蛋白能被GST血清识别。牛微小隐孢子虫表面抗原CP15基因在大肠杆菌中得到了高效表达。
- 满达兰丽王艳霞王敏格日勒图
- 关键词：原核表达
