程芬芬
- 作品数：2 被引量：11H指数：1
- 供职机构：华南理工大学食品科学与工程学院更多>>
- 发文基金：公益性行业科研专项公益性行业(农业)科研专项国家高技术研究发展计划更多>>
- 相关领域：农业科学轻工技术与工程更多>>
- 大豆皮天冬氨酸蛋白酶的提取、纯化与鉴定被引量：1
- 2016年
- 从大豆加工副产物——大豆皮的高值化利用出发，以大豆皮为原料，在纤维素酶辅助提取大豆皮蛋白质的基础上，利用CM-Sepharose柱离子交换层析纯化大豆皮蛋白粗提物，用SDS-PAGE分辨大豆皮蛋白粗提物和纯化后的蛋白质，对电泳凝胶分辨出来的蛋白条带用基质辅助激光解析电离飞行时间二级质谱（MALDI-TOF-TOFMS）进行鉴定，并测定了其在pH2～6范围内的酶活性，结果表明首次从大豆皮中纯化鉴定出类猪笼草蛋白酶I大豆天冬氨酸蛋白酶，得率为233mg／kg，纯化后的类猪笼草蛋白酶I大豆天冬氨酸蛋白酶在pH3时对血红蛋白的比活力最高，为62．1U／mg。
- 刘春程芬芬马洪雨王金梅侯俊杰杨晓泉
- 关键词：纯化
- 大豆胰蛋白酶抑制剂的制备及性质被引量：10
- 2017年
- 采用硫酸钠盐析法从大豆乳清废水中选择性回收大豆胰蛋白酶抑制剂(soybean trypsin inhibitor,STI),且以商品化的Kunitz型胰蛋白酶抑制剂(soybean Kunitz trypsin inhibitor,KTI)为对照表征STI的理化性质和界面性质。结果表明,STI提取优化条件为:乳清溶液固形物含量13%、pH 4、加盐量9 g/100 m L,此条件下STI的得率为20.54%;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,其主要成分为KTI,以苯甲酰-DL-精氨酸-p-硝基酰替苯胺盐酸盐为底物的胰蛋白酶抑制活力为2 135.00 TIU/mg,且具有良好的温度和pH值稳定性(80℃加热30 min后仍保持73.19%的抑制活力,在pH 2~11范围内抑制活力无明显变化);傅里叶变换红外光谱和圆二色性结果显示,其与KTI(Sigma T9218)的结构类似,二级结构主要是β-折叠和无规卷曲;界面性质数据表明,STI分子能很快吸附到气水界面形成高弹性界面,从而使其具有良好的起泡性和泡沫稳定性。因此,简单的硫酸钠盐析法是大规模制备高纯度且功能性质良好的STI的有效方法,所获得的STI在医药及功能性食品领域有潜在的应用价值。
- 程芬芬刘春杨晓泉
- 关键词：大豆乳清废水盐析法胰蛋白酶抑制剂理化性质
