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张越

作品数:4 被引量:7H指数:2
供职机构:辽宁省生物有机化学重点实验室更多>>
发文基金:国家自然科学基金辽宁省教育厅科学基金辽宁省教育厅资助项目更多>>
相关领域:理学生物学更多>>

文献类型

  • 4篇中文期刊文章

领域

  • 3篇理学
  • 1篇生物学

主题

  • 4篇光谱
  • 4篇光谱法
  • 3篇相互作用
  • 3篇红蛋白
  • 2篇亚硝酸钠
  • 2篇肌红蛋白
  • 1篇蛋白
  • 1篇血红
  • 1篇血红蛋白
  • 1篇亚硝基
  • 1篇氧化氮
  • 1篇一氧化氮
  • 1篇突变体
  • 1篇配合物
  • 1篇配位
  • 1篇配位反应
  • 1篇硝基
  • 1篇活性中心
  • 1篇高铁肌红蛋白
  • 1篇CU

机构

  • 4篇大连大学
  • 3篇辽宁省生物有...
  • 1篇大连理工大学

作者

  • 4篇郑学仿
  • 4篇唐乾
  • 4篇曹洪玉
  • 4篇张越
  • 1篇马静
  • 1篇王静云
  • 1篇史珊珊

传媒

  • 1篇分子科学学报
  • 1篇光谱学与光谱...
  • 1篇大连理工大学...
  • 1篇大连大学学报

年份

  • 2篇2015
  • 2篇2014
4 条 记 录,以下是 1-4
排序方式:
光谱法研究血红蛋白与亚硝酸钠的相互作用被引量:2
2014年
采用紫外-可见光谱、荧光光谱、同步荧光光谱和圆二色(CD)光谱等方法研究了人血红蛋白与亚硝酸钠配位反应的光谱学性质。结果表明:血红蛋白与亚硝酸钠配位反应的进行受血红素中心铁原子价态的影响。高铁血红蛋白与亚硝酸钠发生配位反应生成Hb(III)-NaNO2;亚铁血红蛋白与亚硝酸钠反应生成Hb(II)-NaNO2。但是随着时间的推移,Hb(II)-NaNO2配合物逐渐解离,解离出的亚铁血红蛋白逐渐被氧化成高铁血红蛋白,溶液中的亚硝酸钠再与高铁血红蛋白反应,最终生成Hb(III)-NaNO2配合物。此外,荧光光谱、同步荧光光谱和CD数据显示亚硝酸钠的加入改变了血红蛋白氨基酸残基的微环境,且作用点更接近于色氨酸残基位置,而对蛋白质二级结构影响甚微。
唐乾张越曹洪玉郑学仿
关键词:血红蛋白亚硝酸钠配合物光谱法
光谱法研究高铁肌红蛋白活性中心与一氧化氮的配位反应被引量:4
2015年
蛋白质与配体作用的瞬时性对调节生物功能的正常发挥至关重要。采用紫外-可见吸收光谱法(UV-Vis)和圆二色光谱法(CD)研究了高铁肌红蛋白(metMyoglobin,metMb)与一氧化氮的配位反应过程,论证了metMb与NO配位反应机理以及影响配位反应的因素。结果表明:metMb能与NO发生配位反应,420,534和568nm处特征峰的出现,表明metMb与NO结合并生成一种新的配合物——亚硝基高铁肌红蛋白(nitrosylmetmyoglobin,metMbNO)。随着时间的推移,溶液中NO浓度逐渐减小,metMbNO配合物中Fe—N配位键在大量H2O分子的进攻下断裂,NO慢慢地脱离,metMbNO配合物完成解离过程并重新生成metMb。实验中还发现metMb与NO配位反应的进行受到缓冲介质类型、离子强度、pH及温度等外界因素的影响。并且在0.01mol·L-1磷酸盐缓冲液近中性条件时,metMb与NO配位反应最先达到平衡;当温度较低为280K时,更易于metMb与NO配位反应的进行。此外,CD数据表明NO只与metMb血红素中心的铁原子发生配位反应而对蛋白二级结构影响甚微。探讨metMb与NO配位反应机制对于进一步研究生物体内NO功能的发挥有着重要的指导意义。
唐乾张越曹洪玉史珊珊郑学仿
关键词:高铁肌红蛋白一氧化氮配位反应
光谱法研究肌红蛋白与亚硝酸钠的相互作用被引量:4
2015年
采用紫外-可见光谱、荧光光谱、同步荧光光谱和圆二色光谱法研究了肌红蛋白与亚硝酸钠配位反应的光谱学性质.结果表明,肌红蛋白与亚硝酸钠配位反应的进行与血红素中心铁原子的价态有关;当肌红蛋白活性中心Fe为三价时,亚硝酸钠主要与蛋白质上的氨基酸发生作用.而当肌红蛋白的活性中心Fe为二价时,亚硝酸钠则与卟啉铁配位,形成亚硝基亚铁肌红蛋白.荧光光谱表明亚硝酸钠的加入改变了肌红蛋白氨基酸残基的微环境,同步荧光光谱数据显示肌红蛋白与亚硝酸钠作用位点更接近于色氨酸残基,同时CD数据也表明肌红蛋白与亚硝酸钠作用后,其α-螺旋含量降低了19.33%,二级结构发生明显变化.
张越唐乾曹洪玉郑学仿
关键词:肌红蛋白亚硝酸钠光谱法
多种肌红蛋白突变体与Cu(Ⅱ)相互作用机制光谱法研究
2014年
运用多种光谱法研究PCR定点突变获得的肌红蛋白突变体(D44K、D60K、K56D)与Cu(Ⅱ)的相互作用.结果表明:Cu(Ⅱ)对突变体的猝灭机理与野生型相同,均为静态猝灭,但结合常数、结合位点数、热力学常数、结合距离以及三维构象方面发生了一些变化.在相同温度下,蛋白与Cu(Ⅱ)的结合能力顺序为Mb(WT)
唐乾张越曹洪玉马静郑学仿王静云
关键词:肌红蛋白相互作用光谱法
共1页<1>
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