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HIV-1核心蛋白p24在大肠杆菌中的表达与纯化被引量：3: 1999年; 目的：探索进一步提高ＨＩＶ１ｐ２４ｇａｇ蛋白在大肠杆菌中的表达效率，增加产物的纯化手段。方法：通过改造原核表达载体ｐＢＶ２２０和ｐＥＴ２８，构建了一种新的通用型温控原核表达载体ｐＶＶ５，将ＨＩＶ１ｇａｇ基因的１１４８～１８５７编码序列，插入到ｐＶＶ５ｂ和ｐＥＴ２８ｂ的相应位点中，构建了重组表达质粒ｐＥＧ１ｂ和ｐＥＧ７ｂ，转化到大肠杆菌中进行表达，产物利用ＩＭＡＣ金属螯合层析柱进行纯化，纯化的表达产物用ＨＩＶ１标准阳性血清进行鉴定。结果：构建的重组表达质粒ｐＥＧ１ｂ和ｐＥＧ７ｂ在相应受体菌中表达重组蛋白的量为４１％和２８％，表达的外源蛋白经ＩＭＡＣ柱一步纯化后纯度超过８０％，纯化后的重组蛋白可与ＨＩＶ１阳性血清发生ＥＬＩＳＡ反应。结论：构建的通用型温控原核表达载体可以高效地表达外源蛋白，在大肠杆菌中高效地表达ＨＩＶ１ｐ２４可用于制备ＨＩＶ１感染的诊断试剂。; 王宏伟金宁一戴炜李体远郭志儒殷震; 关键词：原核载体人免疫缺陷病毒核心蛋白纯化

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戴炜