朱丽
- 作品数：3 被引量：2H指数：1
- 供职机构：湖北师范学院更多>>
- 发文基金：湖北省高等学校优秀中青年科技创新团队计划项目国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：理学更多>>
- 光谱法研究葛根素与牛血清白蛋白的相互作用
- 2013年
- 采用紫外、同步荧光和圆二色光谱法研究了葛根素(PUE)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。紫外光谱表明,BSA在230nm和278nm处的吸收峰,随着葛根素浓度的增加而减小。同步荧光光谱表明,葛根素引起BSA中色氨酸残基所处微环境的疏水性降低。圆二色光谱表明,BSA在208nm和222nm处的负峰随着葛根素浓度的增加而增强,BSA中A-螺旋含量也随之增加。这表明葛根素与BSA的相互作用,可使蛋白质分子的疏水作用增强,导致BSA的肽链结构收缩,蛋白质的构象发生变化。
- 周娟朱丽金桂云孙婷荃钟立群
- 关键词：葛根素牛血清白蛋白紫外光谱同步荧光光谱圆二色光谱
- 光谱法研究阴／阳离子型表面活性剂与牛血清白蛋白的相互作用
- 2014年
- 采用紫外、同步荧光和圆二色光谱法分别研究了阴离子型表面活性剂十二烷基磺酸钠（SDS）、阳离子型表面活性剂十六烷基三甲基溴化铵（CTAB）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。紫外光谱表明，两种表面活性剂使BSA在235nm处的吸收峰增强且峰位蓝移。同步荧光光谱表明，两种表面活性剂能引起BSA中色氨酸残基所处微环境的疏水性增强。圆二色光谱表明，表面活性剂的加入使BSA的二级结构发生变化。结果充分说明，这两种表面活性剂与BSA的相互作用，可使蛋白质分子的疏水作用增强，导致BSA的肽链结构收缩，蛋白质的构象发生变化。
- 周娟金桂云朱丽孙婷荃钟立群
- 关键词：阴离子型表面活性剂牛血清白蛋白光谱法
- 圆二色法研究铜离子存在下葛根素对牛血清白蛋白二级结构的影响被引量：2
- 2014年
- 采用圆二色光谱法(CD)研究了Cu2+存在下葛根素(PUE)对牛血清白蛋白(BSA)二级结构的影响。结果表明,在pH 7.4的条件下,BSA的各种二级结构分别为56.3%α-螺旋,26.1%β-折叠,17.6%转角和无规则卷曲。葛根素和Cu2+-葛根素都能诱导BSA二级结构发生改变。葛根素使BSA的α-螺旋含量增加,β-折叠含量减少,这表明葛根素与BSA的相互作用,可使蛋白质分子的疏水作用增强,导致BSA的肽链结构收缩。Cu2+-葛根素使BSA的α-螺旋含量大幅度降低,β-折叠含量略有增加,这表明Cu2+-葛根素与BSA的相互作用以配位作用为主,使得BSA的肽链结构伸展,蛋白质的构象发生变化。
- 周娟金桂云孙婷荃朱丽钟立群
- 关键词：圆二色光谱牛血清白蛋白葛根素铜离子
