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6-羟基-3-琥珀酰吡啶单加氧酶的纯化与结晶条件被引量：4: 2014年; 【目的】在大肠杆菌中克隆表达尼古丁降解关键的6-羟基-3-琥珀酰吡啶单加氧酶基因hspB,纯化重组HspB蛋白并进行结晶条件的初步研究。【方法】从恶臭假单胞菌S16基因组中PCR扩增hspB基因,构建重组表达载体pET28a-hspB,并在E.coli BL21(DE3)中诱导表达,利用亲和层析和凝胶过滤层析纯化重组蛋白。利用悬滴扩散法对HspB蛋白进行结晶条件筛选和优化。【结果】本文成功构建重组质粒pET28a-hspB并纯化获得达到结晶纯度的HspB蛋白。结晶条件初筛和优化后获得可培养HspB蛋白晶体的条件为0.2 mol/L NaCl、0.1 mol/L HEPES pH 7.5、1.1 mol/L(NH4)2SO4、4°C、加晶种。【结论】HspB蛋白纯化体系的构建和结晶条件的初步研究为从结构生物学的角度进一步研究HspB结构与功能的关系、定向进化提高HspB催化效率奠定了基础。; 胡传明于浩唐鸿志吴更许平; 关键词：蛋白纯化

恶臭假单胞菌株S16尼古丁降解关键蛋白的结构生物学研究: 尼古丁是一种吡啶类生物碱，能够非常容易的穿过生物膜和血脑屏障，并可作用于人类的神经系统，严重威胁人类的健康；同时在加工烟草的过程中也会伴随着产生高浓度的尼古丁废弃物，对环境造成严重污染。因此寻找切实可行的途径降低烟草和环...; 胡传明; 关键词：尼古丁蛋白纯化 NICR; 文献传递

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胡传明