李苏平
- 作品数：4 被引量：7H指数：2
- 供职机构：南京工业大学生物与制药工程学院更多>>
- 相关领域：轻工技术与工程化学工程生物学更多>>
- N-氨甲酰水解酶的纯化及性质
- 2005年
- 从Burkholderiacepecianjut1分离纯化N氨甲酰D氨基酸水解酶(NDase)。实验表明,该酶亚基35KD,最适温度为52℃,最适pH为7.2左右。以N氨甲酰D苯丙氨酸作底物,其米氏常数Km为10.22mmol/L,最大反应速度Vmax为0.27mmol/(L·min)。实验表明二价金属离子对酶活有重要影响。
- 李苏平李家璜严明姚忠朱姝
- 关键词：米氏常数最适PH最适温度水解酶KD
- N-氨甲酰水解酶的分离纯化及固定化的初步研究
- 本论文对N-氨甲酰基-D-氨基酸酰胺水解酶进行了初步研究,主要包括以下几个方面:1)N-氨甲酰基-D-氨基酸酰胺水解酶进行了分离纯化;2)对其性质进行了研究;3)对N-氨甲酰基-D-氨基酸酰胺水解酶固定化的条件进行了优化...
- 李苏平
- 关键词：分离纯化固定化
- 文献传递
- 海因酶/N-氨甲酰水解酶催化DL-苄基海因制备D-苯丙氨酸的过程分析及强化被引量：5
- 2004年
- 利用自行筛选的Pseudomonassp.js-01菌发酵产酶,得到兼有海因酶、N-氨甲酰水解酶活性的菌体,通过酶动力学参数分析以及转化试验表明,N-氨甲酰水解酶活性偏低是制约整体转化过程的瓶颈。以疏水层析的方法将海因酶、N-氨甲酰水解酶进行初步分离,并调节双酶比例进行了转化试验。结果表明,转化过程得到显著改善,当海因酶与N-氨甲酰水解酶比例达到1∶4时,中间产物的积累基本消失,6h产物转化率提高1倍以上。
- 姚忠朱姝李家璜屠春燕李苏平韦萍
- 关键词：D-海因酶
- Burkholderia cepecia.njut1中的海因酶的纯化及性质被引量：2
- 2005年
- 经过硫酸铵分级沉淀、热处理、HiPrepTM Phenyl FF (high sub)疏水层析、DEAE Fastflow离子交换层析以及Sephadex G-200凝胶过滤,从Burkholderia cepecia.njut1中得到了海因酶,收率8.98%,纯化倍数为69.Burkholderia cepecia njut1海因酶是同源四聚体,亚基分子量52ku,等电点是5.09,具有严格的光学选择性,是D-型海因酶,并具有较广泛的底物适应性,对苄基海因和对羟苯海因有较高的亲和力.Burkholderia cepecia. njut1海因酶的最适催化的pH值为9.0. 酶在pH 6.5～10.0下稳定. 60℃时酶活力较高,但在此温度下酶的热稳定性较差.Burkholderia cepecia. njut1海因酶是金属依赖性酶,金属螯合剂EDTA对海因酶有抑制作用.二价金属离子对酶有较大的影响.
- 李家璜李苏平严明欧阳平凯
- 关键词：D-海因酶BURKHOLDERIA纯化酶学性质
