- 基于分子动力学模拟研究Cu2+对α-synuclein蛋白聚集的影响
- 神经细胞中的蛋白质聚集会诱发神经退行性疾病,包括帕金森病、老年痴呆症等.哪些蛋白质异常聚集会导致哪些疾病是近年来特别引人关注的问题.蛋白质的构象经过怎样的变化会导致其异常聚集,其聚集态的结构特征和神经细胞功能的异常又存在...
- 曹剑
- 关键词：分子动力学蛋白结构热力学性质
- 文献传递
- 基于分子动力学模拟研究Cu<sup>2+</sup>对α-synclein蛋白聚集的影响
- 神经细胞中的蛋白质聚集会诱发神经退行性疾病，包括帕金森病、老年痴呆症等。哪些蛋白质异常聚集会导致哪些疾病是近年来特别引人关注的问题。蛋白质的构象经过怎样的变化会导致其异常聚集，其聚集态的结构特征和神经细胞功能的异常又存在...
- 曹剑
- 关键词：分子动力学构象变化自由能
- 分子动力学模拟Cu2＋对α-突触核蛋白(1-17)肽段构象变化的影响被引量：5
- 2012年
- 利用分子动力学模拟研究铜离子(Cu2+)对α-突触核蛋白1-17号氨基酸肽段(α-synuclein(1-17))构象变化的影响,采用GROMOS 43A1力场对Cu2+-α-synuclein(1-17)复合体和α-synuclein(1-17)肽段单体分别进行了6组独立的分子动力学模拟,每组模拟时间为500ns,总模拟时间为3μs.研究结果表明:Cu2+与α-synuclein(1-17)肽段结合使其更易向β折叠片结构折叠,促进了其二级结构的形成,增强了构象的稳定性;Cu2+增大了α-synuclein肽段疏水残基的溶剂可及表面积,增强了其疏水残基的暴露程度.自由能分析指出,Cu2+-α-synuclein(1-17)复合体的自由能比α-synuclein(1-17)肽段低,构象稳定,采样空间紧密,其自由能极小构象为β折叠片结构.构象聚类分析进一步表明,Cu2+使得α-synuclein(1-17)肽段构象趋于稳定.总之,Cu2+诱导固有无序蛋白α-synuclein(1-17)肽段由无序向有序转变,降低了构象的自由能,同时Cu2+增强了α-synuclein(1-17)肽段的疏水性,使得α-synuclein肽段因疏水作用更倾向于形成β折叠片结构,加速其疏水性聚集.
- 曹剑曹赞霞赵立岭王吉华
- 关键词：动力学模拟自由能
- 基于分子动力学模拟研究Cu2+对α-synclein蛋白聚集的影响
- 神经细胞中的蛋白质聚集会诱发神经退行性疾病，包括帕金森病、老年痴呆症等。哪些蛋白质异常聚集会导致哪些疾病是近年来特别引人关注的问题。蛋白质的构象经过怎样的变化会导致其异常聚集，其聚集态的结构特征和神经细胞功能的异常又存在...
- 曹剑
- 关键词：分子动力学构象变化自由能
- 文献传递
