单亚明
- 作品数：7 被引量：22H指数：3
- 供职机构：吉林大学生命科学学院更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金吉林省科技发展计划基金更多>>
- 相关领域：生物学医药卫生文化科学理学更多>>
- 艾滋病疫苗国家工程实验室的设计与筹建被引量：3
- 2014年
- 从实验室的基础设施建设、人才与团队建设及实验室运行机制、制度建设等方面介绍了吉林大学艾滋病疫苗国家工程实验室的设计与筹建过程、实验室建设的整体思路和设计原则,以及细胞实验室和疫苗研究平台等功能实验室的建设。该实验室建设过程中注意节约资金,合理利用现有资源,打造出一个既具有产学研结合特色,又适合高科技人才培养与发展的,结构科学、布局合理、具备良好科研氛围和动力的疫苗国家工程实验室。
- 张喜珍于湘晖吴永革陈妍姜春来单亚明孔维
- 关键词：国家工程实验室艾滋病疫苗基础设施
- 量子点技术在生物医学领域的应用进展被引量：7
- 2004年
- 侯巍单亚明王丽萍
- 关键词：生物医学生物分析
- 尿激酶短肽抑制剂的初步研究
- 2004年
- 以尿激酶为目标蛋白,在噬菌体表面展示六肽库中对尿激酶的短肽类抑制剂进行了三轮特异性筛选.提高噬菌体与尿激酶的比例及缩短作用时间从而提高筛选压力后,与尿激酶亲和结合的噬菌体得到富集.通过对第三轮筛选到的重组噬菌体的DNA序列分析,获得一组相对保守的肽序列.相应的合成短肽NEPKAN和VSPKVL对尿激酶的抑制常数分别为32.5μmol/L和88.6μmol/L.
- 李鸿梅单亚明石玉华王丽萍李惟茹丙
- 关键词：尿激酶肽库噬菌体DNA序列分析
- 蛋白质结构稳定性检测的实验课程设计
- 2024年
- 随着生物技术的突破和发展,多肽蛋白类药物的出现使得人类疾病的诊断和治疗发生了翻天覆地的变化。为了顺应多肽蛋白类药物的飞速发展,加强生命科学等专业本科生对此类药物制剂相关知识的普及已势在必行。此实验课程设计利用稳定性热检测法分析蛋白质结构的稳定性,为生命科学等专业本科生设计一堂深入了解蛋白质结构与功能关系的课程,以促进本科生拓宽学术视野,提升完成相关科学研究和适应医药产业发展新形势的能力。
- 石玉华谢鹍鹏崔帅单亚明
- 关键词：蛋白质结构与功能生命科学专业
- 重基础,视前沿,培养研究型高素质人才——吉林大学生命科学学院《生物化学》课程教学经验和体会被引量：11
- 2013年
- 《生物化学》课程是生命科学最重要的专业基础课。我们在该课程的教学过程中,从教学内容、教材选择、课堂教学形式改革和教学团队建设等多方面入手,重视该课程的基础性,着眼于生物化学发展的前沿性和应用性,把培养高素质研究型生命科学人才作为目标。系统分析了《生物化学》课程的教学规律和特点,例举了一些实例介绍吉林大学生命科学学院《生物化学》课教学经验、体会和做法。
- 吴永革于湘晖马俊峰吴嘉昕单亚明苏维恒李全顺
- 关键词：生物化学课程教学经验交流高等教育改革
- 血管紧张素转换酶与抑制肽结合模式的分子动力学研究被引量：1
- 2017年
- 应用分子模拟方法研究了血管紧张素转换酶(Angiotensin-converting enzyme,ACE)C端结构域(C-domain)与两种抑制肽(RIGLF/AHEPVK)的结合机制,预测了两个体系的结合模式,提出在C-domain-RIGLF中His353,Asp377,Asp453,Phe457,His513,Tyr523和Phe527为RIGLF主要结合残基,而在C-domainAHEPVK中Gln281,His353,Ser355,Glu384,Lys511,His513和Tyr523等残基起关键作用.应用结合自由能计算比较了两个体系的结合能力,结果表明,RIGLF和AHEPVK均与C-domain活性位点残基存在较强作用,且AHEPVK对C-domain的结合能力较强,与实验结果一致.
- 王嵩管珊珊万永凤单亚明张浩
- 关键词：血管紧张素转换酶分子对接分子动力学模拟
- 光谱法研究细胞色素C与proliNONOate之间的相互作用
- 2017年
- 细胞色素C(Cytochrome,Cyt c)作为细胞内线粒体的电子传递体,与NO之间的相互作用结果对于线粒体凋亡的检测有着重要的生物学意义。采用紫外-可见(UV-Vis)吸收光谱、电子顺磁技术(EPR)、时间过程光谱、圆二色(CD)光谱和同步荧光光谱等方法对处于不同价态的Cyt c与NO替代物,即proliNO/NO(proliNONOate)的相互作用过程,以及Cyt c在结合NO过程中蛋白空间结构的变化进行了详细研究。实验结果发现:在模拟生理条件下,不同价态的Cyt c都能够直接与NO替代物(proliNO/NO)所产生的NO发生配位反应。推断出Cyt c与NO之间相互作用发生的可能机制:NO与Cyt c结合过程,是因为与Cyt c中Fe配位的轴向配体以及卟啉周围的取代基变化而发生结合的。具体反应过程为:溶液中的NO诱导Cyt c中的Heme上Met80远离原来位置,Fe—S键断裂,进而空出的Fe与NO结合生成Fe—N键,从而生成新的Cyt c-NO配合物。研究表明:Cyt c-NO二元复合物不稳定,会发生光解离反应,通过线性拟合得出:其解离过程属于准一级反应,解离速率为(0.071 1±0.039 6)s^(-1)。同时,血红素Fe与NO间新键的形成,影响了色氨酸和酪氨酸微环境的变化;Cyt c二级结构受proliNO/NO浓度的影响,当proliNO/NO浓度低于8.6×10^(-4) mol·L^(-1)时,Cyt c的α-螺旋特征峰强度变化很小,且位置不变;但proliNO/NO浓度高于8.6×10^(-4) mol·L^(-1)时,即过量,Cyt c的二级结构变化很明显,说明过量的NO能导致Cyt c二级结构的破坏。NO与Cyt c配位反应机制的研究对于利用NO抑制线粒体内的氧气消耗,以及线粒体内NO的代谢具有重要的意义。
- 唐乾宫婷婷史珊珊曹洪玉王立皓于勇单亚明郑学仿
- 关键词：细胞色素C配位反应解离
