公共文化服务平台

共 5 条记录，以下是 1-5

全选清除导出

排序方式：

紫外线照射下Co（Π）、Pb（Π）及桂皮酸、青藤碱、儿茶素与牛血清白蛋白的相互作用研究: 第一章:本章综述了血清白蛋白的结构、功能和性质及研究方法;金属离子与血清白蛋白相互作用的研究进展;药物与血清白蛋白相互作用的研究进展,主要包括药物与血清白蛋白相互作用的主要分析研究内容和方法,以及研究过程中存在的不足之处...; 张海蓉; 关键词：牛血清白蛋白圆二色谱

光谱法研究牛血清白蛋白与磷钼酸的相互作用被引量：4: 2010年; 运用UV-Vis光谱、荧光光谱、同步荧光光谱、FT-IR光谱等手段,研究了在模拟人体生理条件下,牛血清白蛋白(BSA)与磷钼酸的相互作用。UV-Vis光谱显示,加入磷钼酸后,BSA的紫外吸收降低且吸收峰红移,表明磷钼酸与BSA形成了复合物;荧光猝灭光谱显示磷钼酸对BSA有荧光猝灭作用,且其荧光猝灭机理符合静态机制,磷钼酸与BSA结合的结合常数为:Ks=2.539×104L·mol-1;探针实验表明磷钼酸与BSA在结合位点I发生结合;Fster偶极-偶极非辐射能量转移机理确定了磷钼酸在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93nm;FT-IR光谱显示磷钼酸诱导BSA的二级结构发生了变化,α-螺旋含量降低。; 张海蓉边贺东于青梁宏; 关键词：磷钼酸牛血清白蛋白荧光光谱紫外-可见吸收光谱

紫外照射下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白的相互作用研究被引量：9: 2009年; 通过紫外吸收光谱法、紫外二阶导数光谱法和荧光光谱法研究了生理pH值条件、紫外照射(UV C 253.7nm)下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。紫外光谱和紫外二阶导数光谱显示紫外光照射改变了蛋白质中氨基酸残基的微环境。Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程分析表明,经紫外光照射后,Pb(Ⅱ)对BSA的荧光猝灭作用依然为静态猝灭作用,且没有改变其强结合位点的位置。受紫外照射过的BSA加入Pb(Ⅱ)后,BSA与Pb(Ⅱ)的结合常数(KS)随着照射时间的延长而逐渐降低;而BSA与Pb(Ⅱ)先混合后照射时,结合常数(KS)随着照射时间的延长却逐渐升高。; 张海蓉边贺东倪寿海于青梁宏陈振峰; 关键词：牛血清白蛋白荧光猝灭紫外-可见吸收光谱

光谱法研究儿茶素与牛血清白蛋白的相互作用被引量：14: 2009年; 运用荧光猝灭光谱、傅里叶红外光谱(FTIR)等光谱手段研究了模拟人体生理条件下儿茶素与牛血清白蛋白(bovine serumal bumin,BSA)的相互作用,求出了儿茶素与BSA结合的结合常数、结合位置、结合类型等参数,并研究了共存离子对儿茶素与BSA的结合常数的影响。实验结果表明:儿茶素与BSA形成复合物从而猝灭BSA的内源荧光,且其荧光猝灭机理符合静态机制。296,303,310K下儿茶素与BSA结合的结合常数分别为:2.368,2.249,2.152×106L·mol-1。热力学数据表明儿茶素与BSA主要靠疏水作用力和静电作用力结合,探针实验表明儿茶素与BSA在结合位点SiteI发生结合。Fster偶极一偶极非辐射能量转移机理确定了儿茶素在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93nm。FTIR光谱显示,儿茶素诱导BSA的二级结构发生了变化。; 张海蓉边贺东潘英明田建嬝于青梁宏陈振锋; 关键词：儿茶素牛血清白蛋白荧光光谱傅里叶红外光谱

紫外线照射下Co（Ⅱ）、Pb（Ⅱ）及桂皮酸、青藤碱、儿茶素与牛血清白蛋白的相互作用研究: 本文研究了药物与血清白蛋白在紫外线照射下相互作用的机制，全文分为三章：第一章：综述了血清白蛋白的结构、功能和性质及研究方法;金属离子与血清白蛋白相互作用的研究进展;药物与血清白蛋白相互作用的研究进展，主要包括...; 张海蓉; 关键词：牛血清白蛋白桂皮酸青藤碱儿茶素紫外线照射; 文献传递

全选清除导出

共1页<1>

张海蓉