张纯喜
- 作品数：36 被引量：31H指数：3
- 供职机构：中国科学院化学研究所更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划国家攀登计划更多>>
- 相关领域：生物学理学化学工程环境科学与工程更多>>
- 光合放氧中心外围配体的理论研究
- 2000年
- 光合放氧中心外围配体如何与Ｍｎ簇结合目前很不明确．选择放氧中心Ｍｎ２０２单元作为理论研究对象，对组氨酸、水和Ｃ１等配体与Ｍｎ簇的结合方式进行了研究，得到如下结论：（１）组氨酸和Ｈ_２Ｏ分子应与Ｍｎ２０２平面垂直，彼此保持较大的距离，且结合于不同Ｍｎ离子上；（２）两个Ｈ_２Ｏ分子不可能结合在同一个Ｍｎ２０２单元上．结合目前放氧中心 Ｍｎ簇骨架结构，从理论上阐明了在 Ｓ_０状态下，两个水分子与放氧中心“Ｃ”形结构开口端的两个Ｍｎ离子结合，两个组氨酸分别与“Ｃ”形结构闭口端的两个Ｍｎ离子结合；Ｃ１结合位点只可能在“Ｃ”形结构的开口端．在此基础上，对当前争议较大的Ｍｎ价态进行了归属。
- 张纯喜潘洁李良璧匡廷云
- 关键词：光合作用高等植物
- 一种含有Mn<Sub>4</Sub>CaO<Sub>4</Sub>核心结构的水裂解催化剂，其制备方法及其应用
- 本发明提供一类含有[Mn<Sub>4</Sub>CaO<Sub>4</Sub>]核心结构的水裂解催化剂的制备方法和其应用。本发明提供一类以廉价金属离子(Mn<Sup>2+</Sup>、Ca<Sup>2+</Sup>离子)...
- 张纯喜陈长辉
- 文献传递
- 固氮酶活性中心FeMo-Cofactor对N_2活化方式的探讨被引量：2
- 1997年
- 结合实验和理论计算的结果，讨论了固氮酶的活性中心铁钼辅基（ＦｅＭｏ－ｃｏ－ｆａｃｔｏｒ）对Ｎ２的各种活化方式，并在此基础上提出了一种新模型，即Ｎ２在ＦｅＭｏ－ｃｏｆａｃｔｏｒ的内部以“４Ｆｅ端基配位＋２Ｆｅ侧基配位”的方式被活化，Ｎ２的三重键完全断裂，断裂产生的两个含Ｎ的碎片分别偏向两侧的“窗口”，再在Ｈ的进攻下被还原为ＮＨ３，并分别从两侧的“窗口”离去。
- 张纯喜樊红军刘秋田
- 关键词：固氮酶氮分子活性中心
- 棕色固氮菌nifE缺失突变株(DJ35)钼铁蛋白的特性被引量：1
- 2005年
- 从棕色固氮菌缺失nifE的突变株DJ35中纯化得到纯度约为80%的MoFe蛋白(△nifE Av1).与野生种OP中纯化出的MoFe蛋白(OP Av1)相比,△nifE Av1具有与之相同的亚基组成,并可与OP Av1的抗体发生免疫交叉反应,但在厌氧天然电泳中的迁移率略大于OP Av1.金属含量测定表明,△nifE Av1的Mo和Fe含量均显著下降.△nifE Av1单独与OP Fe蛋白互补时不具乙炔还原活性,但可被从OP Av1中抽提出的FeMo-co体外激活.△nifE Av1的圆二色谱450nm附近区域与OP Av1的相似,而电子顺磁共振谱中g≈3.7的信号则完全消失,g≈4.3和2.0处的信号也分别下降75%和50%左右.上述结果表明,从DJ35中纯化出的△nifE Av1是一种FeMo-co缺失而P-cluster正常的MoFe蛋白.
- 赵颖边少敏张纯喜周会娜王煌平赵剑峰黄巨富
- 关键词：棕色固氮菌电子顺磁共振NIFE缺失突变株钼铁蛋白
- 缺失nifZ棕色固氮菌突变株(DJ194)钼铁蛋白的金属原子簇的组成与分布被引量：1
- 2005年
- 经DEAE 52, Q-Sepharose和Sephacryl S-200柱的厌氧层析, 从缺失nifZ基因的棕色固氮菌突变株(DJ194)中纯化得到固氮酶钼铁蛋白(ΔnifZ Av1). 厌氧天然电泳后的Western blotting和SDS-变性凝胶电泳显示, ΔnifZ Av1的电泳迁移率、分子量和亚基组成等与野生种钼铁蛋白(OP Av1)相似; 而且ΔnifZ Av1的Mo含量、EPR信号(g ≈ 4.3, 3.65和2.01)及660 nm附近的圆二色摩尔消光系数(Δε)也都与OP Av1较相似, 表明ΔnifZ Av1除具有α2β2四聚体结构组成外, 还含有与OP Av1数量相当的、具有3/2自旋态的还原FeMoco. 然而, ΔnifZ Av1的Fe含量和对底物 (C2H2, H+和N2)的还原活性都较低, 分别约为OP Av1的74%和46%～50%, 而反映P-cluster状况的450 nm附近的Δε也明显低于OP Av1, 说明ΔnifZ Av1与OP Av1的差别在于P-cluster, 而不在于FeMoco, 而且是在于ΔnifZ Av1中P-cluster数目的减少(约50%), 而其组成或氧还状态并未改变. 据此推测ΔnifZ Av1(DJ194)的结构为: 一个αβ亚基对含有一个FeMoco和一个P-cluster, 而另一个αβ亚基对只含FeMoco, 无P-cluster. 由于nifZ基因的缺失只造成了钼铁蛋白中2个P-cluster中的一个不能组装, 因此推测P-cluster的组装可能不是受单一基因产物的影响并由此提出了NifZ的可能作用机理.
- 周会娜张纯喜赵颖赵颖边少敏王煌平任飞
- 关键词：棕色固氮菌钼铁蛋白突变株金属原子簇圆二色自旋态
- 含有[Mn<Sub>3</Sub>SrO<Sub>4</Sub>]和[Mn<Sub>4</Sub>SrO<Sub>4</Sub>]核心结构的簇合物及其制备方法和应用
- 本发明公开了含有[Mn<Sub>3</Sub>SrO<Sub>4</Sub>]和[Mn<Sub>4</Sub>SrO<Sub>4</Sub>]核心结构的簇合物及其制备方法和应用。本发明人发现，利用简单、廉价Mn<Sup>...
- 张纯喜陈长辉
- 文献传递
- P_(680)模型的理论研究被引量：1
- 1999年
- 张纯喜张小东李良璧张启元张兴康匡廷云
- 关键词：高等植物光合作用
- 光合反应中心原初电子转移机理的理论研究被引量：2
- 2001年
- 用量子化学密度泛函B3LYP方法在3-21G水平上计算细菌光合反应中心原初电子给体P960和绿色植物PSII光合反应中心原初电子给体P680的电子结构,然后研究轴向配位的组氨酸残基和周围蛋白质环境的影响,最后探讨其原初电子转移机理.计算结果表明:(1)细菌光合作用反应中心原初电子给体P960-h的HOMO主要是由与M分支相连的组成单元上原子的原子轨道组成,而它的LUMO则两个组成单元上原子的原子轨道都有贡献;PSII反应中心中原初电子给体P680的HOMO和LUMO均主要由与D1蛋白相连的组成单元上原子的原子轨道组成.这些计算结果能够从反应中心最核心的部分-原初电子给体的电子结构方面解释Rps.viridis反应中心和PSII反应中心原初电子转移只沿一个分支进行的的途径选择性.(2)虽然与细菌反应中心原初电子给体超分子P960的两个细菌叶绿素分子形成轴向配位的组氨酸残基His并未参与超分子P960-h的HOMO和LUMO的组成,但是由于其轴向配位,使得P960-h的ELUMO显著地升高到高于辅助细菌叶绿素和去镁细菌叶绿素的相应值,使得原初电子转移反应能够顺利进行.否则原初电子转移反应很难进行.PSII反应中心的情况,与细菌反应中心十分相似.(3)细菌反应中心辅助细菌叶绿素(ABChl b)中的Mg离子与最近的组氨酸残基His中的N原子的距离和原初电子给体P960中的相应的Mg-N的距离相似,因此同样应该考虑此轴向配位的组氨酸残基,此时原初电子转移反应是沿L分支从P960-h经ABChl b到去镁细菌叶绿素(BPheo b)的两步电子转移过程.而PSII反应中心的辅助叶绿素不存在His的轴向配位,这应是与细菌反应中心的重要区别之一,此时原初电子转移应是沿D1分支从P680-h到Pheo a的一步电子转移过程,但同时也不能完全排除从P680-h经AChl a 到Pheo a的二步电子转移过程.
- 张小东张纯喜马淑华徐红沈玲玲李良璧张兴康匡廷云张启元
- 关键词：光合反应中心绿色植物电子转移量子化学
- 利用超低温电子顺磁共振（EPR）技术研究光系统Ⅱ中电子转移和金属催化机理
- ＜正＞藻类和高等植物的光系统Ⅱ是自然界最重要的光能转换系统之一。最近,光系统Ⅱ的三维晶体结构取得了重要进展, 几个研究小组陆续报道了不同分辨率的光系统Ⅱ三维晶体结构（3．8-3．0A）。晶体结构揭示光系统Ⅱ反应中心的主要...
- 张纯喜鲍涵赵井泉
- 文献传递
- 固氮酶的固氮机理和其人工模拟问题的探讨被引量：9
- 1997年
- 固氮酶将Ｎ２还原为ＮＨ３的过程是自然界实现氮循环的重要环节。本文着重对固氮酶的固氮机理和其活性中心ＦｅＭｏ辅基的人工模拟合成进行探讨，其中包括ＦｅＭｏ蛋白中的质子和电子的传递，ＦｅＭｏ辅基对Ｎ２的活化方式，Ｍｏ原子的作用，固氮活性的测试。最后还就固氮酶的活性中心ＦｅＭｏ辅基的人工模拟合成进行了探讨。
- 张纯喜
- 关键词：固氮酶固氮机理
