国家自然科学基金(31160511)
- 作品数：6 被引量：6H指数：2
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- A型产气荚膜梭菌青海分离株tetA(P)耐药基因序列分析及蛋白结构预测被引量：2
- 2015年
- 应用PCR技术对A型产气荚膜梭菌青海分离株的tetA(P)耐药基因进行扩增、测序,利用生物软件对tetA(P)基因进行序列分析与蛋白结构预测。结果表明,A型产气荚膜梭菌青海分离株的tetA(P)基因长度为1 263bp,编码420个氨基酸。与参考菌株EHE-NE18、Wakayama、CW92的核苷酸序列同源性依次为100%、99.8%和98.7%,氨基酸序列同源性依次为100%、100%和98.3%。分离株TetA(P)蛋白疏水性较强,具有10个跨膜区,含有4个N-糖基化位点,1个cAMP和cGMP依赖性蛋白激酶磷酸化位点,5个蛋白激酶C磷酸化位点,1个酪蛋白激酶Ⅱ磷酸化位点,1个酪氨酸激酶磷酸化位点,12个N-豆寇酰化位点,三级结构主要是由α-螺旋和无规则卷曲形成。研究结果可为A型产气荚膜梭菌tetA(P)基因功能研究提供依据。
- 冶贵生马玉花张爽张晓芬韩志辉邹勇贾跃宁
- 关键词：A型产气荚膜梭菌蛋白结构
- 餐厨废水中A型产气荚膜梭菌的分离与鉴定
- 2014年
- 为了对餐厨废水中的产气荚膜梭菌进行鉴定,试验采用TSC培养基进行厌氧培养、显微镜检等常规方法进行分离,并提取细菌基因组,设计、合成产气荚膜梭菌α、β、ε与ι毒素基因引物,配制PCR反应体系并设置反应条件,对扩增产物进行电泳检测。结果表明:分离菌在TSC培养基上产生黑色菌落,经琼脂糖凝胶电泳只有α毒素基因得到良好扩增。说明此次分离菌为A型产气荚膜梭菌。
- 冶贵生邹勇
- 关键词：A型产气荚膜梭菌
- D型产气荚膜梭菌青海分离株ε毒素遗传变异分析被引量：2
- 2012年
- 研究D型产气荚膜梭菌(Clostridium perfringens)青海分离株ε毒素基因的遗传变异特点,试验设计特异性引物扩增ε毒素基因,目的基因片段大小为888 bp。建立PCR反应体系并设置反应条件,扩增产物进行电泳检测、纯化、测定核苷酸序列,与参考序列进行同源比对分析。结果表明,目的基因扩增良好,分离菌株WC-epsilon-FL与菌株C60-3、NCTC 8346、Mukteshwar、AJ250956的核苷酸序列的同源性依次为99.9%、99.8%、98.9%、99.4%。
- 冶贵生
- D型产气荚膜梭菌ε毒素蛋白结构及抗原表位分析
- 2014年
- 利用生物软件对D型产气荚膜梭菌ε毒素的蛋白结构、抗原表位进行预测与分析。综合ε毒素蛋白亲水性、表面可能性、抗原指数、二级结构预测结果显示,肽链13-19、44-47、59-63、79-82、94-97、151-153、200-204、211-221、245-250、257-260位可能存在B细胞抗原表位,三级结构预测的94、151结合位点位于94-97、151-153抗原表位区内。
- 冶贵生韩志辉马玉花贾跃宁
- 关键词：D型产气荚膜梭菌表位蛋白结构
- A型产气荚膜梭菌tetB(P)耐药基因核苷酸序列与蛋白结构分析被引量：1
- 2015年
- 为了对产气荚膜梭菌tetB(P)耐药基因进行分析,通过生物软件设计引物,扩增A型产气荚膜梭菌tetB(P)耐药基因,测序后对tetB(P)基因核苷酸序列与蛋白结构进行分析.结果表明:分离株tetB(P)基因长度为1 959bp,编码652个氨基酸.与参考菌株CW92、EHE-NE18的核苷酸序列同源性依次为99.7%、99.9%,氨基酸序列同源性依次为99.4%、99.8%.分离株tetB(P)蛋白亲水性氨基酸较多,无跨膜区,含有4个N-糖基化位点,1个cAMP和cGMP依赖性蛋白激酶磷酸化位点,9个蛋白激酶C磷酸化位点,12个酪蛋白激酶Ⅱ磷酸化位点,7个N-豆寇酰化位点,1个ATP/GTP结合位点基序,1个翻译型鸟苷酸结合域,三级结构主要是由α-螺旋、β折叠和无规则卷曲形成.
- 冶贵生马玉花张爽梅成和张晓芬韩志辉贾跃宁邹勇
- 关键词：A型产气荚膜梭菌蛋白结构
- A型产气荚膜梭菌青海分离株α毒素基因分析及其蛋白结构与抗原表位预测被引量：2
- 2014年
- 应用PCR技术对A型产气荚膜梭菌青海分离株的α毒素基因进行扩增,并进行测序,利用生物软件对α毒素基因序列进行分析,对蛋白结构、B细胞抗原表位进行预测。结果表明,A型产气荚膜梭菌青海分离株的α毒素基因长度为1 110bp,编码370个氨基酸。与参考菌株T0、S16、NRRLB-23744、KZ211和CER89L1216的α毒素基因核苷酸序列同源性依次为99.9%、99.9%、99.9%、99.9%和99.7%,氨基酸序列同源性均为100%。综合α毒素蛋白亲水性、表面可能性、抗原指数及二级结构预测结果显示在26-29、71-78、111-114、182-185、189-192、264-268、272-275、282-285、294-297、362-365位氨基酸残基存在可能的B细胞抗原表位,结合三级结构预测结果显示,α毒素294位-297位氨基酸残基形成表位并结合抗体的可能性较高。研究结果可为A型产气荚膜梭菌表位疫苗的设计与研制提供基础。
- 冶贵生马玉花韩志辉邹勇贾跃宁
- 关键词：A型产气荚膜梭菌Α毒素表位蛋白结构
