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结核杆菌H37Rv株重组KatG蛋白的表达纯化研究被引量：3: 2008年; 目的表达纯化结核杆菌H37Rv株重组KatG(简称rKatG)蛋白,为深入研究异烟肼耐药机制奠定基础。方法重组质粒pET23b-KatG转化大肠埃希菌表达菌株BL21(DE3)plysE,IPTG诱导rkatG蛋白表达。经SDS-PAGE电泳和Western blot鉴定后,优化表达条件,用镍离子鳌合亲和层析柱纯化rKatG蛋白,对纯化产物进行过氧化氢酶活性测定。结果成功构建了重组质粒pET23b-KatG,rKatG蛋白以可溶性蛋白形式表达,经亲和层析后的rKatG蛋白纯度为95.6%,过氧化氢酶试验阳性。结论构建的pET23b-KatG重组质粒能高效表达有酶活性的可溶性rKatG蛋白,经亲和层析后可得到高纯度的纯化蛋白。; 石君帆宋广忠漏磊君杨明瑾沈丽英曾肖芃John T．Belisle; 关键词：KATG 耐药机制亚细胞定位结核分枝杆菌

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浙江省自然科学基金(Y204480)