国家自然科学基金(20376041)
- 作品数：6 被引量：32H指数：4
- 相关作者：刘铮卢滇楠张敏莲王君陈宏伟更多>>
- 相关机构：清华大学新疆生产建设兵团石河子大学更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划更多>>
- 相关领域：理学化学工程农业科学更多>>
- 表面活性剂辅助蛋白质体外折叠:分子模拟被引量：4
- 2005年
- 采用分子模拟方法考察表面活性剂与蛋白质分子之间的相互作用及其对蛋白质折叠过程热力学特性的影响,蛋白质分子构建采用HP模型并引入了方阱类势函数.模拟结果显示:模型蛋白分子的某些折叠中间态会陷入局部能量最低状态而无法完成折叠;弱疏水性表面活性剂对模型蛋白的稳定性影响小,但可有效地帮助处于局部能量最低状态的蛋白折叠中间态通过能量壁垒而实现折叠;强疏水性表面活性剂则可与蛋白质形成高稳定性的复合物而阻止折叠的进行,需将其脱除才能使折叠过程重新开始.模拟结果还显示:表面活性剂的加入会使蛋白质折叠中间态更加丰富,从而能够光滑折叠过程中的能量阱;表面活性剂与变性环境对于蛋白质的折叠具有协同效应.模拟结果与文献报道的实验结果具有一致性,显示分子模拟的方法在揭示蛋白质折叠过程的微观机理以及表面活性剂类折叠助剂的分子设计方面有很好的应用前景.
- 卢滇楠王君刘志霞张敏莲刘铮
- 关键词：分子模拟表面活性剂
- 蛋白质在溶液中构象转换的分子动力学模拟
- 2005年
- 将蛋白质的稳定和失活、折叠和去折叠等现象概括为蛋白质分子在溶液中的构象变化问题。采用非晶格模型和Langevin分子动力学方法研究了无限稀释溶液及不同尺度和不同表面亲/疏水性球形限制性空间内β模型蛋白的构象分布及其转换特性。模拟结果显示:尺寸适度的疏水性空间有利于蛋白质结构发生缩塌,而亲水性空间有利于缩塌态蛋白质结构的稳定,且表面亲/疏水性的影响作用随着空间半径的增大而减弱。计算结果与实验报道一致,为研究蛋白质分子在溶液中的折叠和稳定化提供了理论工具。
- 卢滇楠刘铮
- 关键词：蛋白质折叠
- 蛋白质-表面活性剂组装结构的分子模拟被引量：7
- 2006年
- 采用Langevin分子动力学方法模拟β模型蛋白与表面活性剂在溶液中形成的各种组装结构,考察了表面活性剂疏水性强度与浓度对蛋白质分子构象的影响.结果显示:弱疏水性表面活性剂可以在蛋白质表面自组装形成限制性空间,使被包覆的蛋白质的立体结构更为稳定;强疏水性的表面活性剂则可以与蛋白质疏水核心区的疏水基团形成复合物,而使蛋白质的立体结构被破坏,即蛋白质发生去折叠.上述模拟可再现相关实验结果,其展现的蛋白质结构转换微观图景对于表面活性剂的分子设计及其应用于生物加工过程具有指导作用.
- 卢滇楠闫明张敏莲吴建中刘铮
- 关键词：分子模拟表面活性剂蛋白质
- 表面活性剂辅助重组蛋白质复性被引量：4
- 2005年
- 以重组人溶菌酶(rhLys)与重组β甘露聚糖酶(rMan)为体系,综合采用活性测定、非还原性SDSPAGE以及荧光发射光谱分析等方法研究了十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)、CTAB与β环糊精(βCD)组成的人工分子伴侣以及其他种类复性助剂对重组蛋白质复性过程的影响.结果表明CTAB及人工分子伴侣均可有效地辅助rhLys复性,且rhLys与鸡卵清溶菌酶(Lys)呈现出类似的复性过程特性;人工分子伴侣可显著地提高rMan在高浓度下的复性率;表面活性剂带电性质、表面活性剂与蛋白质的摩尔比以及变性蛋白质的浓度等是影响复性率及复性产品分布的主要因素.这些结果对于此类复性技术应用于重组蛋白体系时的工艺选择和优化提供了重要的依据和参考.
- 王君杨君秋刘铮Jan-Christer Janson
- 关键词：蛋白质复性CTABΒ-CD
- 绵羊肺炎支原体PCR检测方法的建立被引量：14
- 2005年
- 为检测绵羊肺炎支原体感染,根据公开发表的绵羊肺炎支原体16SrRNA序列设计特异性引物,建立了PCR诊断方法。通过对绵羊肺炎支原体标准株、临床分离株、丝状支原体山羊亚种及临床病羊鼻拭子的检测。发现应用该检测方法能够对标准株、分离株和临床病羊鼻拭子扩增出特异性产物,而对丝状支原体山羊亚种则扩增不出。证实所建方法在绵羊支原体性肺炎的诊断上具有特异性、相对快速、简便等优点,值得在临床中推广应用。
- 屈勇刚剡根强陈宏伟杨志军张再清李刚
- 关键词：绵羊肺炎支原体PCR
- 分子动力学模拟尿素对水溶液中蛋白质构象转变的影响被引量：4
- 2006年
- 采用分子动力学方法和全原子模型研究尿素和水分子对模型蛋白S-肽链结构转化的影响。模拟结果显示S-肽链的变性速率常数k值随着尿素浓度的增加而先降低后升高,在尿素浓度为2.9 mol/L时达到最低值。模拟了不同尿素浓度下尿素-肽链、水-肽链以及肽链分子氢键的形成状况。结果表明:尿素浓度较低时,尿素分子与S-肽链的极性氨基酸侧链形成氢键,但不破坏其分子内的骨架氢键,尿素在S-肽链水化层外形成限制性空间,增强了S-肽链的稳定性。随着尿素的升高,尿素分子进入S-肽链内部并与其内部氨基酸残基形成氢键,导致S-肽链的骨架氢键丧失,S-肽链发生去折叠。上述模拟结果与文献报道的实验结果一致,从分子水平上揭示了尿素对蛋白质分子结构变化的影响机制,对于研究和发展蛋白质折叠及稳定化技术具有指导意义。
- 张麟卢滇楠刘铮
- 关键词：分子动力学模拟尿素氢键蛋白质折叠
