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丁咯地尔与人血清白蛋白结合的光谱学研究被引量：11: 2009年; 用紫外吸收光谱法、荧光光谱法和傅立叶变换红外光谱法探讨了在模拟人体生理条件下,丁咯地尔与人血清白蛋白(HSA)的结合模式。结果表明:丁咯地尔对HSA的内源荧光有显著的猝灭作用,且猝灭机理主要为静态猝灭。丁咯地尔与HSA形成了1∶1的复合物,结合常数K=7.43×102L.mol-1(308 K)。根据F ster偶极-偶极非辐射能量转移机理,求得丁咯地尔与HSA间的结合距离r=2.64 nm。由热力学参数确定其作用力以氢键和范德华力为主。同步荧光和傅立叶变换红外光谱表明丁咯地尔对HSA二级结构的含量产生影响,使HSA的α-螺旋结构的含量明显降低,β-折叠和β-转角结构的含量增加。; 杨锦艳王丽郑茂东张爱平; 关键词：丁咯地尔人血清白蛋白傅立叶变换红外光谱

ApoCopC与氯化血红素的超分子组装性质研究: ＜正＞CopC 是革兰氏阴性菌抗铜操纵子所编码的四个蛋白之一,它由102个氨基酸残基构成, 在溶液中呈现由9股β折叠围成的桶状结构,腔内疏水,可以特异性结合铜（Ⅰ）和铜（Ⅱ）离子。氯化血红素（Hemin）特殊的平面疏水结...; 郑晓艳杜婧李慧卿杨斌盛; 关键词：氯化血红素荧光光谱紫外光谱; 文献传递

apoCopC与铜(Ⅱ)结合性质的荧光光谱被引量：1: 2005年; 在室温,pH6.0,100mmol/LNaCl,20mmol/L磷酸盐缓冲溶液条件下,通过用荧光光谱法研究了apoCopC与铜(Ⅱ)的结合性质.结果表明apoCopC的83位色氨酸残基完全处于疏水环境,铜(Ⅱ)的结合使蛋白质320nm处荧光被明显猝灭,铜(Ⅱ)可与apoCopC形成1:1的稳定金属配合物,使用HEDTA为竞争剂测得的条件结合常数为KCu-Copc=(1.8±0.58)×1013mol?1·L.相同实验条件下,观察不到apoCopC与锰(Ⅱ)、铁(Ⅱ)、钴(Ⅱ)、镍(Ⅱ)等的结合,apoCopC对铜(Ⅱ)的结合具有高度专一性.; 庞尔国赵亚琴杨斌盛; 关键词：荧光光谱色氨酸残基蛋白质金属配合物

川芎嗪与人血清白蛋白相互作用的热力学研究被引量：4: 2010年; 目的在模拟人体生理条件下研究川芎嗪与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。方法采用紫外光谱法、荧光光谱法和同步荧光光谱法,研究川芎嗪与HSA的相互作用。结果紫外光谱测定:川芎嗪与HSA结合常数K=1.57×104L/moL。荧光光谱测定:川芎嗪对HSA的内源荧光有显著的猝灭作用,猝灭机制为静态猝灭。川芎嗪与HSA形成1∶1复合物,结合常数K=1.58×1 04L/moL。川芎嗪与HSA间的结合距离r=3.5 5 nm,其作用力以静电作用力为主。同步荧光光谱测定:结合位点靠近色氨酸,并使色氨酸的疏水性增强。共存金属离子(Co2+、Zn2+、Cu2+等)对川芎嗪与HSA的相互作用有一定的影响。结论通过测定川芎嗪与HSA结合的相关参数,建立川芎嗪与HSA的体外结合模型。; 张爱平杨锦艳王丽杨红郑茂东; 关键词：川芎嗪紫外光谱法荧光光谱法同步荧光光谱法

Fluorescence study on the interaction between apoCopC and cupric被引量：5: 2005年; The interaction between apoCopC and cupric was investigated by fluorescence spectra, in phosphate (20 mmol/L) buffer at pH 6.0. Results suggest that the environ- ment is measured to be hydrophobic completely around tryptophan (83). At the same time, apoCopC fluorescence at 320 nm was significantly quenched with the addition of cu- pric and the 1:1 stoichiometric ratio of apoCopC to cupric was confirmed by fluorescence. In addition, the conditional binding constants were calculated to be KCu-Copc = (1.8±0.58)× 1013 mol?1 L on the basis of the results of fluorescence titra- tion curves. The apoCopC has the ability to bind specifically cupric ion.; PANG Erguo ZHAO Yaqin YANG Binsheng; 关键词：荧光性光谱

中药成分五味子甲素及其金属离子复合物与血清白蛋白相互作用的研究被引量：7: 2010年; 在模拟人体生理条件下,采用紫外光谱法、荧光光谱法和同步荧光光谱法研究五味子甲素及其金属离子复合物与血清白蛋白(SA)的结合作用。结果表明:五味子甲素与金属离子形成1∶1复合物;五味子甲素对SA的荧光猝灭机制为静态猝灭和非辐射能量转移;五味子甲素与牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)的结合常数K、结合位点数n、结合距离r分别为3.58×104L·mol-1和6.42×103L·mol-1、0.944和0.993、2.18nm和1.63nm,其作用力以氢键和范德华力为主。同步荧光光谱法的结果表明:结合位点靠近色氨酸,并使色氨酸的疏水性减弱。共存金属离子对五味子甲素与SA的相互作用有一定的影响。; 郑茂东杨锦艳郝娟黄茜张爱平; 关键词：五味子甲素血清白蛋白紫外光谱法荧光光谱法同步荧光光谱法

光谱法研究Glu101在维持八肋游仆虫中心蛋白正常构象中的作用: Euplotes octocarinatus centrin (EoCen) is a small size (～20kDa) calcium binding protein belonging to the EF-ha...; 李国亭赵亚琴王志军任列香杨斌盛; 关键词：中心蛋白 TB3+荧光光谱; 文献传递

非离子表面活性剂对中心蛋白聚集行为的影响: ＜正＞中心蛋白（Centrin）是分子量约为20kD一种小分子量酸性蛋白质。普遍存在于中心体和有丝分裂极体,与细胞中纤维的收缩、细胞的分裂等密切相关。研究发现稀土离子能够有效的促进中心蛋白分子的聚集。本文选用非离子表面活...; 段炼赵亚琴王志军杨斌盛; 关键词：中心蛋白疏水相互作用非离子表面活性剂; 文献传递

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