国家自然科学基金(31000324)
- 作品数：2 被引量：8H指数：2
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- 分子动力学模拟Cu2＋对α-突触核蛋白(1-17)肽段构象变化的影响被引量：5
- 2012年
- 利用分子动力学模拟研究铜离子(Cu2+)对α-突触核蛋白1-17号氨基酸肽段(α-synuclein(1-17))构象变化的影响,采用GROMOS 43A1力场对Cu2+-α-synuclein(1-17)复合体和α-synuclein(1-17)肽段单体分别进行了6组独立的分子动力学模拟,每组模拟时间为500ns,总模拟时间为3μs.研究结果表明:Cu2+与α-synuclein(1-17)肽段结合使其更易向β折叠片结构折叠,促进了其二级结构的形成,增强了构象的稳定性;Cu2+增大了α-synuclein肽段疏水残基的溶剂可及表面积,增强了其疏水残基的暴露程度.自由能分析指出,Cu2+-α-synuclein(1-17)复合体的自由能比α-synuclein(1-17)肽段低,构象稳定,采样空间紧密,其自由能极小构象为β折叠片结构.构象聚类分析进一步表明,Cu2+使得α-synuclein(1-17)肽段构象趋于稳定.总之,Cu2+诱导固有无序蛋白α-synuclein(1-17)肽段由无序向有序转变,降低了构象的自由能,同时Cu2+增强了α-synuclein(1-17)肽段的疏水性,使得α-synuclein肽段因疏水作用更倾向于形成β折叠片结构,加速其疏水性聚集.
- 曹剑曹赞霞赵立岭王吉华
- 关键词：动力学模拟自由能
- 基于分子动力学模拟研究温度致Aβ42蛋白构象变化被引量：3
- 2013年
- 基于分子动力学模拟方法研究了不同温度对Aβ42蛋白结构的影响。模拟选用GROMACS软件包和GROMOS 43A1分子力场,在300 K、340 K和380 K下分别进行60 ns的分子动力学模拟。通过计算原子均方根涨落、回旋半径、二级结构形成几率等参数,分析了Aβ42蛋白结构的稳定性、二级结构及三级结构形成。研究发现:该蛋白在三种不同温度下,都没有稳定结构,表现出固有无序特征,温度会导致结构特征发生显著变化;在高温(380 K)时,会产生α螺旋向β折叠转换的趋势。
- 付静赵立岭王吉华
- 关键词：分子动力学模拟阿尔兹海默症构象转变
